蛋白質之間的結合強度

蛋白質之間結合強度（protein-protein binding affinity）有一些量化指標可以使用，最常用來斷定的是dissociation constant（解離常數）Kd、數值越小越不容易解離、故結合強度越大。經驗上的判斷標準大約如下：

• Kd ≤ 10^-9 M：high affinity (smaller than nanomolar)
• 10^-9 M < Kd ≤ 10^-6 M：medium affinity (micromolar to nanomolar)
• Kd > 10^-6 M：low affinity (larger than micromolar)

Protein-Protein Interaction Affinity Database 2.0是在查dissociation constant（Kd, 解離常數）的時候找到的網站。裡面的資料分別用下面幾項實驗與結構特性來排序：

• ∆G：越小結合強度越強，最小的例子是-18.58 kcal/mol
  由colicin E9 nuclease配上Im9 immunity protein
• Kd：越小結合強度越強，列表上最小的是2.4^-14 M
  由colicin E9 nuclease配上Im9 immunity protein
• I-RMSD：還沒結合前與結合後結構的改變，最小的例子是0.17 Å
  由單株抗體HPr與對應的Fab fragments
• DASA：結合面的大小，資料庫裡面最小的例子是799 Ų
  由SAP couples Fyn to SLAM immune receptor

參考資料

• What Kd cut-off values are the accepted for consider a protein-ligand complex with a low, medium or high affinity?
• Streptavidin
• Structures of the Ultra-High-Affinity Protein–Protein Complexes of Pyocins S2 and AP41 and Their Cognate Immunity Proteins from Pseudomonas aeruginosa

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